什么是补体经典途径免疫的

什么是补体经典途径免疫的
什么是补体经典途径
免疫的

什么是补体经典途径免疫的
经典激活途径
补体在溶菌或溶血反应时被激活的过程中,11种成分可分为3个功能单位,即①识别单位：包括C1q、C1x、C1s；②活化单位：包括C2、C3、C4,③膜攻击单位：包括C5、C6、C7、C8和C9.同一功能单位的补体成分彼此间有化学亲和性,激活后可相互结合在一起,共同执行使细胞溶解这一生物学功能.因此,补体的经典激活途径可分为识别、活化和膜攻击3个阶段.这3个阶段一般在靶细胞膜的3个不同部位进行.补体在激活过程中C2、C3、C4、C5均分别裂解成2个或2个以上的片段,分别标以a、b等符号,如 C3a、C3b、C3c等.其中C2a、C3b、C4b、C5b直接或间接结合在靶细胞上,以固相的形式参与溶细胞过程,C3a、C5a游离在液相.补体在激活过程中,C5、C6、C7经活化后还可聚合成 C567．并与C3a、C5a一起发挥特殊的生物学功能.
参与补体经典激活途径的成分包括C1-C9.按其在激活过程中的作用,人为地分成三组,即识别单位（Clq、Clr、Cls）、活化单位（C4、C2、C3）和膜攻击单位（C5-C9）,分别在激活的不同阶段即识别阶段、活化阶段和膜功击阶段中发挥作用.
（一）识别阶段
Clq：Clq分子有6个能与免疫球蛋白分子上的补体结合点相结合的部位.当两个以上的结合部位与免疫球蛋白分子结合时,即Clq桥联免疫球蛋白之后,才能激活后续的补体各成分IgG为单体,只有当其与抗原结合时,才能使两个以上的IgG分子相互靠拢,提供两个以上相邻的补体结合点不能与Clq接触,只有当IgM与抗原结合,发生构型改变,暴露出补体结合部位之后,才能与Clq结合.一个分子的IgM激活补体的能力大于IgG.Clq与补体结合点桥联后,其构型发生改变,导致Clr和Cls的相继活化.
Clr:Clr在C1大分子中起着连接Clq和Cls的作用.Clq启动后可引起Clr构型的改变,在活性的Clr,后者可使Cls活化.
Cls:Clr使Cls的肽链裂解,其中一个片段Cls具有酯酶活化,即CI的活性.此酶活性可被C1INH灭活.
在经典途径中,一旦形成Cls,即完成识别阶段,并进入活化阶段.
（二）活化阶段
CI作用于后续的补体成分,至形成C3转化酶（C42）和C5转化酶（C423）的阶段.
C4：C4是CI的底物.在Mg2 存在下,CI使C4裂解为C4a和C4b两个片段,并使被结合的C4b迅速失去结合能力.CI与C4反应之后能更好地显露出CI作用于C2的酶活性部位.
C2：C2虽然也是CI的底物,但CI先在C4作用之后明显增强了与C2的相互作用.C2在Mg2 存在下被CI裂解为两个片段C2a和C2b.当C4b与C2a结合成C4b2b(简写成C42)即为经典途径的C3转化酶.
C3：C3被C3转化酶裂解在C3a和C3b两个片段,分子内部的疏酯基（-S-CO-）外露,成为不稳定的结合部位.硫酯基经加水分解,成为-SH和-COOH也可与细菌或细胞表面的-NH2和-OH反应而共价结合.因此,C3b通过不稳定的结合部位,结合到抗原抗体复合物上或结合到C42激活C3所在部位附近的微生物、高分子物质及细胞膜上.这点,对于介导调理作用和免疫粘附作用具有重要意义.C3b的另一端是个稳定的结合部位.C3b通过此部位与具有C3b受体的细胞相结合.C3b可被I因子灭活.C3a留在液相中,具有过敏毒素活性,可被羟肽酶B灭活.
（三）膜攻击阶段
C5转化酶裂解C5后,继而作用于后续的其他补体成分,最终导致细胞受损、细胞裂解的阶段.
C5：C5转化酶裂解C5产生出C5a和C5b两个片段.C5a游离于液相中,具有过敏毒素活性和趋化活性.C5b可吸附于邻近的细胞表面,但其活性极不稳定,易于衰变成C5bi.
C6-C9：C5b虽不稳定,当其与C6结合成C56复合物则较为稳定,但此C5b6并无活性.C5b6与C7结合成三分子的复合物C5b67时,较稳定,不易从细胞膜上解离.
C5b67即可吸附于已致敏的细胞膜上,也可吸附在邻近的,未经致敏的细胞膜上（即未结合有抗体的细胞膜上）.C5b67是使细胞膜受损伤的一个关键组分.它与细胞膜结合后,即插入膜的磷脂双层结构中.
若C5b67未与适当的细胞膜结合,则其中的C5b仍可衰变,失去与细胞膜结合和裂解细胞的活性.
C5b67虽无酶活性,但其分子排列方式有利于吸附C8形成C5678.其中C8是C9的结合部位,因此继续形成C5-9,即补体的膜攻击单位,可使细胞膜穿孔受损.
-不C5b、C6、C7结合到细胞膜下是细胞膜仍完整无损；只有在吸附C8之后才出现轻微的损伤,细胞内容物开始渗漏.在结合C9以后才加速细胞膜的损伤过程,因而认为C9是C8的促进因子.