酵母尿酸酶国内外的进展
来源:学生作业帮助网 编辑:六六作业网 时间:2024/12/28 03:58:29
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产朊假丝酵母尿酸酶经2次DEAE-cellulose52层析后比活性提高20倍以上,SDS-PAGE分析发现其合一种约33.0 kD多肽,Sephadex G-200层析发现此天然尿酸酶分子量约134.0 kD.MALDI-TOF-MS分析比活性〉7.0 U/mg样品没有检测到单一肽链,而丰度最高成分为67.7 kD,次高成分为131.4 kD.此酶最适pH值接近8.8,在pH7.4时可保留50%以上活性,37℃时4h内稳定,米氏常数为(32.8±3.1)μmol/L(n=10),黄嘌呤的抑制常数为(4.8士0.2)μmol/L(n=3);用蒸馏水透析后失活90%以上,且随后加NaCl处理后酶活性不能恢复.Cu^2+和Fe^3+在1.0mmol/L时对此酶有明显抑制作用.这些结果表明此尿酸酶需通过分子工程改造才能用作治疗高尿酸血症相关疾病的药物.
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