有关生物---- 有酶参加的化学反应为什么要考虑酶的量 酶不是做催化剂嘛 反应前后的量不变啊

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有关生物----
有酶参加的化学反应为什么要考虑酶的量 酶不是做催化剂嘛 反应前后的量不变啊

有关生物---- 有酶参加的化学反应为什么要考虑酶的量 酶不是做催化剂嘛 反应前后的量不变啊
就像工厂生产,车间总不会变没了,但是车间越多,效率越高.

量是不变，但是浓度越大催化效率越高

生物催化剂和化学催化剂的概念是不一样的

要通过酶的含量来测定生物反应的速度
根据米氏方程
米氏方程（Michaelis-Menten equation）
表示一个酶促反应的起始速度（v）与底物浓度（[S]）关系的速度方程，v＝Vmax[S]/（Km+[S]）。
酶促反应动力学简称酶动力学，主要研究酶促反应的速度以及其它因素，例如抑制剂等对反应速度的影响。
在酶促反应中，在低浓度底物情...

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要通过酶的含量来测定生物反应的速度
根据米氏方程
米氏方程（Michaelis-Menten equation）
表示一个酶促反应的起始速度（v）与底物浓度（[S]）关系的速度方程，v＝Vmax[S]/（Km+[S]）。
酶促反应动力学简称酶动力学，主要研究酶促反应的速度以及其它因素，例如抑制剂等对反应速度的影响。
在酶促反应中，在低浓度底物情况下，反应相对于底物是一级反应（first order reaction）；而当底物浓度处于中间范围时，反应（相对于底物）是混合级反应（mixed order reaction）。当底物浓度增加时，反应由一级反应向零级反应（zero order reaction）过渡。当底物浓度[S]逐渐增大时，速度n相对于[S]的曲线为一双曲线。
v＝Vmax[S]/（Km+[S])，这个方程称为Michaelis-Menten方程，是在假定存在一个稳态反应条件下推导出来的，其中 Km 值称为米氏常数，Vmax是酶被底物饱和时的反应速度，[S]为底物浓度。由此可见Km值的物理意义为反应达到1/2Vmax的底物浓度，单位一般为 mol/L，只由酶的性质决定，而与酶的浓度无关。可用Km的值鉴别不同的酶。当底物浓度非常大时，反应速度接近于一个恒定值。在曲线的这个区域，酶几乎被底物饱和，反应相对于底物S是个零级反应。就是说再增加底物对反应速度没有什么影响。反应速度逐渐趋近的恒定值称为最大反应速度Vmax。对于给定酶量的Vmax可以定义为处于饱和底物浓度的起始反应速度n。对于反应曲线的这个假一级反应区的速度方程可写成一种等价形式：
n（饱和时）＝Vmax＝k[E][S]0＝k[E]total＝k cat[ES]
速度常数k等于催化常数k cat，k cat是ES转化为游离的E和产物的速度常数。饱和时，所有的E都是以ES存在。方程（3.2）中还有另一个简单的关系式：Vmax＝k cat [E]total。从中得出：k cat＝Vmax / [E]total。k cat的单位是s－1。催化常数可以衡量一个酶促反应的快慢。
米氏常数Km是酶促反应速度n为最大酶促反应速度值一半时的底物浓度。这可通过用[S]取代米氏方程中的Km证明，通过计算可得n＝Vmax /2。
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Km和Vmax的意义
①当ν=Vmax/2时，Km=[S]。因此，Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。
②当k-1>>k+2时，Km=k-1/k+1=Ks。因此，Km可以反映酶与底物亲和力的大小，即Km值越小，则酶与底物的亲和力越大；反之，则越小。
③Km可用于判断反应级数：当[S]<0.01Km时，ν=（Vmax/Km）[S]，反应为一级反应，即反应速度与底物浓度成正比；当[S]>100Km时，ν=Vmax，反应为零级反应，即反应速度与底物浓度无关；当 0.01Km<[S]<100Km时，反应处于零级反应和一级反应之间，为混合级反应。
④Km是酶的特征性常数：在一定条件下，某种酶的Km值是恒定的，因而可以通过测定不同酶（特别是一组同工酶）的Km值，来判断是否为不同的酶。
⑤Km可用来判断酶的最适底物：当酶有几种不同的底物存在时，Km值最小者，为该酶的最适底物。
⑥Km可用来确定酶活性测定时所需的底物浓度：当[S]=10Km时，ν=91%Vmax，为最合适的测定酶活性所需的底物浓度。
⑦Vmax可用于酶的转换数的计算：当酶的总浓度和最大速度已知时，可计算出酶的转换数，即单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。
⑷Km和Vmax的测定：主要采用Lineweaver-Burk双倒数作图法和Hanes作图法。
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双倒数作图

[双倒数作图]
双倒数作图
酶促反应中的Km和Vmax值有几种测量方法。固定反应中的酶浓度，然后分析几种不同底物浓度下的起始速度，就可获得Km和Vmax值。但直接从起始速度对底物浓度的图中确定Km或Vmax值是很困难的，因为曲线接近Vmax时是个渐进过程。所以通常都是利用米氏方程的转换形式求出Km和Vmax值。常用的米氏方程转换形式是Lineweaver-Burk方程，也称为双倒数方程。
使1/ v 对1/[S]作图，可以获得一条直线。从直线与x轴的截距可以得到1/Km的绝对值；而1/Vmax是直线与y轴的截距。双倒数作图直观、容易理解，为酶抑制研究提供了易于识别的图形。

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首先你要明确一个概念，催化剂参加了化学反应，同样，酶作为生物催化剂，也参加了化学反应。化学反应中的一种物质先与催化剂反应，所产生的物质再和另一种反应物反应，最后的结果是产生了最后需要的产物，同时又生成了酶。所以酶的量前后是不发生改变的。所以酶的量越多，与酶的接触面积越大，反应速度就越快。...

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首先你要明确一个概念，催化剂参加了化学反应，同样，酶作为生物催化剂，也参加了化学反应。化学反应中的一种物质先与催化剂反应，所产生的物质再和另一种反应物反应，最后的结果是产生了最后需要的产物，同时又生成了酶。所以酶的量前后是不发生改变的。所以酶的量越多，与酶的接触面积越大，反应速度就越快。

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