溶液中有分子量大小差异较大的两种蛋白质,当向溶液中逐渐加入硫酸铵,使其浓度逐步增加..请问在这一过程中,那种蛋白质先沉淀下来
来源：学生作业帮助网 编辑：六六作业网 时间：2024/11/24 19:28:43
溶液中有分子量大小差异较大的两种蛋白质,当向溶液中逐渐加入硫酸铵,使其浓度逐步增加..请问在这一过程中,那种蛋白质先沉淀下来
溶液中有分子量大小差异较大的两种蛋白质,当向溶液中逐渐加入硫酸铵,使其浓度逐步增加.
.请问在这一过程中,那种蛋白质先沉淀下来
溶液中有分子量大小差异较大的两种蛋白质,当向溶液中逐渐加入硫酸铵,使其浓度逐步增加..请问在这一过程中,那种蛋白质先沉淀下来
个人觉得分两种情况吧：
1.分子量小的蛋白质为简单折叠的蛋白（即一级结构中含有氨基酸数量较少）,这类蛋白通过初步的折叠,可能仅形成几部分二级结构或结构域；由于构型简单,又具有可溶的性质,那么说明该蛋白中含有极性氨基酸残基的比例很高,对‘水笼’结构的需求度相对很低,构型变化也不会对溶解度造成影响,溶解性随盐浓度增加在一定梯度范围内变化不明显.大蛋白与小蛋白有较大分子量差异,通常来说这样的蛋白构型也是很复杂的,通过折叠后,倾向于将疏水基团（非极性基团）隐藏于结构内部以增加溶解性,在经过盐析处理的过程中,空间构型会随盐浓度增加而发生变化,内部疏水基团容易暴露在外,从而造成蛋白分子极性的大幅变化.就以上情况来说,大分子量蛋白在盐析过程中更容易沉淀.
2.小蛋白仍具有相当大的分子量,这样来说通常会具有较复杂高级的结构,而非仅限于二级和超二级结构,这样导致蛋白极性随盐浓度变化的关系不确定（相当于这样的小蛋白与第一种情况的大蛋白相当）,而比其分子量更大的蛋白可能具有多个亚基,亚基之间的相互作用可能是增强蛋白分子稳定性的,也可能使蛋白更易被析出.这种情况下难以确定析出的顺序.
综合来看,可能您的问题是针对第一种情况提出的,我个人更倾向于大分子蛋白先析出.
蛋白质分子表面多少有一些较不具极性的区域，水分子会在这些非极性区的表面聚集，形成类似“水笼”的构造，以便把蛋白质溶入水中。一旦蛋白质溶液加入硫酸铵，后者吸引了大量水分子，使水笼无法有效隔离蛋白质的非极性区，造成这些非极性区之间的吸引，因而沉淀下来。因此，分子表面上若有越多的非极性区域，就越容易用硫酸铵沉淀下来。
如果只有分子量大小差异的话，我觉得还是不很好判断，还是要看蛋白的氨基酸残基的...
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蛋白质分子表面多少有一些较不具极性的区域，水分子会在这些非极性区的表面聚集，形成类似“水笼”的构造，以便把蛋白质溶入水中。一旦蛋白质溶液加入硫酸铵，后者吸引了大量水分子，使水笼无法有效隔离蛋白质的非极性区，造成这些非极性区之间的吸引，因而沉淀下来。因此，分子表面上若有越多的非极性区域，就越容易用硫酸铵沉淀下来。
如果只有分子量大小差异的话，我觉得还是不很好判断，还是要看蛋白的氨基酸残基的组成等。
希望能够帮到你~有问题一起讨论解决哦~
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