蛋白质动力学的原理和公式各是什么?
来源：学生作业帮助网 编辑：六六作业网 时间：2024/12/25 02:13:51
蛋白质动力学的原理和公式各是什么?
蛋白质动力学的原理和公式各是什么?
蛋白质动力学的原理和公式各是什么?
蛋白质折叠的动力学研究
蛋白质折叠第二个根本的科学问题是具有完整一级结构的多肽链又是如何折叠成为它
特定的高级结构 这是一个折叠的动力学的问题,长期以来,主要用体外的实验方法研究,
虽然已有四五十年,但至今尚未解决.我们知道,多数蛋白质在体外是不稳定的,外界环境
的变化,如温度,酸度等,都可以导致其空间结构的破坏和生物活性的丧失,但却并不破坏
它的一级结构,这称为蛋白质的变性.对蛋白质变性作用的认识是我国科学家吴宪在三十年
代基于他在国内的工作首先提出来的,长期以来已经为国际上广泛接受.变性的蛋白质往往
成为一条伸展的肽链,由于一级结构仍然完整,根据Anfinsen原理它应该可以在一定的条
件下重新折叠成原有的空间结构并恢复原有的活性.这就是长时间来在体外研究蛋白质折叠
的基本模型.
目前的实验和理论研究多以小分子量,单链蛋白质为模拟体系,这类蛋白质通常可采用
稀释法折叠,复性,其中研究最多的模型蛋白是溶菌酶[5].实际上,研究者所采用的蛋白质
体系为简单体系,其折叠过程机理和动力学与实际体系相差甚远.绝大多数蛋白质从一条伸
展的肽链,折叠成有其特定结构的,有活性的蛋白质,并不是一步完成的,而要经过许多折
叠的中间状态.含有多个亚基的蛋白质分子,亚基间的相互作用使之组装成复杂蛋白分子.
研究人员用实验方法,特别是近年来发展的快速测定方法去追踪蛋白质重折叠的全过程,尽
可能捕捉折叠过程中的每一个中间状态.不同阶段的折叠速度不同,有的比较慢,比较容易
发现和捕捉;但有的非常快,必须要有特殊的设备配合各种测试技术去进行研究.最近有人
尝试大幅度降低温度使折叠速度减慢而得以追踪.最终,人们要定量地描述整个折叠的动态
蛋白质动力学是研究蛋白质静态结构和动态结构关系的桥梁,能够给出结构随时间变化的特征,即能够将蛋白质分子的微观内运动同生物功能联系起来,可以在原子、分子水平上理解蛋白质分子的生物功能,揭示产生这种功能的分子机制.在研究蛋白质的动力学方面,核磁共振技术具有其他分析技术所无法比拟的优越性.核磁共振是目前唯一的可以同时研究蛋白质内部许多位点运动特征的手段.应用核磁共振技术研究蛋白质分子的动力学行为,可以得到蛋白质分子运动的时间尺度,化学交换,相互作用方式,直至蛋白质的折叠过程等方面的非常重要的信息.用核磁共振技术研究蛋白质－蛋白质,蛋白质－核酸,及蛋白质－配基小分子之间的相互作用动力学,可以为蛋白质工程及药物设计和药物筛选从作用机理上提供指导；也可以为结构基因组学研究中,在蛋白质三维结构基础上预测其功能提供信息.